본문 바로가기

protein

Protein Superposition 단백질(protein)의 서열은 자주 변할 수 있지만, 그 단백질을 형성하는 구조는 그대로 유지하려는 특징이 있다. 이것은 단백질의 구조가 어떻게 이루어지는가를 생각해보면 납득할 수 있는 특징이다. 즉, 어떤 단백질의 유사성 정도를 알아보려면 서열이 얼마나 비슷한지를 측정하는 것도 방법이 되겠지만, 그것보다 구조의 유사성을 알아보는 것이 훨씬 더 도움이 될 것이다. 실제로, 서열이 상이한 두 단백질의 구조가 매우 비슷한 경우도 존재하며, 무엇보다 서열 정보만 가지고 단백질의 구조를 예측하는 것은 매우 까다로운 문제에 속한다. 이렇게 단백질의 구조의 유사성을 알아보는 것은 구조의 변화 과정, 즉 진화 과정도 어느 정도 추론할 수 있다. 다음은 어떤 두 단백질의 Superposition을 보인 것이다. 빨간.. 더보기
Protein Structure 3 단백질(protein)은 아미노산의 종류에 따라 달라지며, 아미노산의 개수와 늘어뜨려진 순서에 따라서도 그 종류가 달라진다. 단백질은 둥근 공 모양이나 긴 섬유 모양, 또는 코일이나 열쇠 꾸러미 모양을 이루면서 활성을 가진다. 단백질의 구조는 1차, 2차, 3차, 4차 구조로 나누어서 설명할 수 있다. 여기서 1차, 2차와 같은 용어는 단순히 평면상에 단백질을 표현할 수 있다거나 하는 의미가 아니다. 최근에는 3차, 4차 구조와 같은 용어보다 단백질의 상호작용이란 말을 더 자주 사용한다. 1차 구조 : 기본적인 결합으로, 안정된 결합 구조를 가지고 있다. 아미노산들이 결합할 때 유전자에 들어 있는 DNA의 정보 지배하에 있기 때문에 각각의 단백질은 자신만이 갖는 고유의 아미노산 배열을 갖게 된다. 2차 .. 더보기
Protein Structure 2 단백질(protein)의 2차 구조(secondary structure)는 대표적으로 α helix 와 β sheet가 있다. 단백질의 helix 구조는, DNA나 RNA의 helix와 어떻게 다른가? 단백질의 helix는 主사슬 사이의 수소 결합(hydrogen bonds)에 의해 형성된다는 점이 다르다. 수소 결합은 공유 결합(covalent)보다 훨씬 약한 결합이지만, 상당히 힘 있는 결합이다. 단백질에서의 helix 구조는, 서로 꼬여가면서 백본(backbone)에서의 NH, CO 사이에서 수소 결합을 한다. 다음은 α helix이다. 단백질의 대부분의 helix 구조가 α helix이며, 4번째 떨어져 있는 잔기(residue)마다 수소 결합을 이룬다. 여기서의 토션각(torsion angle).. 더보기
Protein Structure 1 단백질(protein)은 부사슬(sidechain)에 어떤 반복되는 유닛이 결합한 백본(backbone)의 중합체(polymers)라 할 수 있다. 즉, 간단히 말해 다음과 같은 구조를 가진다. 여기서 가장 중심이 되는 분자는 N, Cα, C이며, Cα에 붙은 잔기를 부사슬이라 한다. 단백질의 크기는, H가 하나로만 구성되어 있는 Gly에서부터, 커다란 벤젠 고리(benzeng ring)를 형성하는 Phe까지 매우 다양하다. 또, +, -과 같은 전하를 띄며, 다른 극성을 띄는 잔기와 수소 결합(hydrogen bonds)을 형성하기도 한다. 여기서 hydrophobic이란 물과 친화성이 매우 떨어지는 것을 의미하며, hydrophilic은 물과의 친화성이 높다는 것을 의미한다. 또, 단백질의 모양과 단.. 더보기

티스토리툴바