단백질(protein)은 부사슬(sidechain)에 어떤 반복되는 유닛이 결합한 백본(backbone)의 중합체(polymers)라 할 수 있다. 즉, 간단히 말해 다음과 같은 구조를 가진다.
여기서 가장 중심이 되는 분자는 N, Cα, C이며, Cα에 붙은 잔기를 부사슬이라 한다.
단백질의 크기는, H가 하나로만 구성되어 있는 Gly에서부터, 커다란 벤젠 고리(benzeng ring)를 형성하는 Phe까지 매우 다양하다. 또, +, -과 같은 전하를 띄며, 다른 극성을 띄는 잔기와 수소 결합(hydrogen bonds)을 형성하기도 한다. 여기서 hydrophobic이란 물과 친화성이 매우 떨어지는 것을 의미하며, hydrophilic은 물과의 친화성이 높다는 것을 의미한다. 또, 단백질의 모양과 단단한 정도(shape & rigidity)는 원자들의 자유도에 의해 결정된다.
단백질의 2차 구조를 설명하기 위해서는 먼저 토션각(torsion angle)이란 것을 설명해야 한다. 다음과 같은 3가지 토션각이 있다. 토션각은, 3차원 공간에서 A, B, C, D 원자가 배열되어 있을 때, 이들을 투영(projection) 했을 때의 사이각을 말한다. 단백질구조에서의 토션각은 3개로 항상 정해져 있다. 예를 들어, A - B - C - D 원자가 배열되어 있을 때 A - B, C - D를 projection 했을 때 A - B와 C - D가 이루는 각을 B - C의 토션각이라 한다.
단백질에서의 토션각은 다음과 같다.
φ = N - CA 결합(bonds) 사이의 각도
ψ = CA - C 결합사이의 각도
ω = C - N 결합 사이의 각도
여기서, 각 토션각이 가지는 값은 제한적인데, 이것은 다른 잔기와 충돌을 피하기 위해 각의 범위가 제한적이 될 수 밖에 없기 때문이다. 단, Gly는 H 하나만 있기 때문에 예외적이다.
