단백질(protein)의 2차 구조(secondary structure)는 대표적으로 α helix 와 β sheet가 있다. 단백질의 helix 구조는, DNA나 RNA의 helix와 어떻게 다른가? 단백질의 helix는 主사슬 사이의 수소 결합(hydrogen bonds)에 의해 형성된다는 점이 다르다. 수소 결합은 공유 결합(covalent)보다 훨씬 약한 결합이지만, 상당히 힘 있는 결합이다.
단백질에서의 helix 구조는, 서로 꼬여가면서 백본(backbone)에서의 NH, CO 사이에서 수소 결합을 한다.
다음은 α helix이다. 단백질의 대부분의 helix 구조가 α helix이며, 4번째 떨어져 있는 잔기(residue)마다 수소 결합을 이룬다. 여기서의 토션각(torsion angle)은 다음과 같다. φ = -57, ψ = -47, ω = 180
이상적인 α helix라면, 하나의 완전한 턴(complete turn)에 3.6개의 잔기로 구성된다. 그리고, 2개의 잔기 사이의 각은 100도 정도가 된다. 이런 이상적인 helix를 Helical Wheel이라 한다. Helical Wheel에서는 매 5턴마다 18개의 잔기가 존재하며, 이들이 hydrophobic인지, hydrophilic인지 여부에 따라 잔기가 안쪽으로 향하는지 바깥쪽으로 노출되는지 여부가 결정된다. 이러한 정보를 바탕으로, 어디에 α helix가 있는지 파악할 수 있다.
특히, 많은 세포막 단백질들은 세포막을 횡단하는, 루프로 연결된 7개의 helix 구조가 대부분이다. 또, 세포막을 통과하는 영역은 hydrophobic하다.
3-10 helix는 전체 단백질의 helix에서 10% 정도를 차지하며, 3번째 떨어져 있는 잔기마다 수소 결합을 이룬다. 토션각은 φ = -49, ψ = -26, ω = 180
마지막으로, π helix는 굉장히 드물며, 나선 모양이 굉장히 완만하다. 나선 모양이 완만하다는 이야기는, 이 구조를 위에서 봤을 때 반지름이 매우 크다는 것을 의미한다.토션각은 φ = -57, ψ = -70, ω = 180이며, 5번째 떨어진 잔기마다 수소 결합을 이룬다.
각 helix를 비교해보면 다음과 같다.
helix 구조 외에도, sheet 구조가 있는데 helix 만큼 많지는 않다. 폴리펩티드(polypeptide)의 여러 영역이 β 가닥(strand)를 형성하며, C) - NH 사이에서 수소 결합이 일어난다. 그리고, 이 strand 방향에 따라 3가지 분류로 나위는데, 만약 strand의 진행 방향이 같다면 parellel, 같지 않다면 anti-parellel, 이 둘이 혼합된 형태라면, 즉 하나의 sheet에 anti-parellel과 parellel이 섞여 있다면 mixed sheet라고 한다.
다음은 parellel sheet이다. 빨간색 원 주위를 살펴보면, 빨간색 원들 안의 가닥의 진행 방향이 동일하다는 것을 알 수 있다.
다음은 anti-parellel인데, 위와는 달리 가닥들의 진행 방향이 서로 다르다는 것을 알 수 있다.
그리고 턴(turn)은 진행 방향이 바뀌는 것을 의미하는데, 다음과 같은 경우를 말한다. 진행 방향이 바뀌었다고 동일 가닥 내에서 진행 방향이 바뀌는 것을 의미하는 것이 아니다.
즉, 이 그림을 단순화하면 다음과 같은데, 가닥의 진행 방향 자체가 바뀐게 아니라, 가닥이 휘어서 진행 방향이 달라진 것처럼 보인다.
