어떤 단백질의 서열을 알았을 때, 이 서열에서 단백질의 구조를 추측하고 싶은 경우가 있다. 비슷한 구조의 단백질은 서로 기능도 비슷할 확률이 높기 때문에, 단백질의 구조를 추측하는 것은 중요한 문제가 된다. 단백질의 몇몇 구조는 아주 안정적이기 때문에 항상 그런 결합만 가지는 구조가 있으며, 굉장히 작은 분자인 리간드(ligands)와 많이 결합되어 있는 상태라면 단백질 자체가 약간 변화할 수 있다.
이렇게 단백질의 구조를 추측하는 문제를 Protein Folding Problem이라고 하는데, 이 문제를 해결하는데 필요한 몇가지 사전 지식이 있다.
첫 번째로, 결합력의 강한 정도이다. 결합력이 가장 강한 것은 공유 결합과 배위 결합(Covalent and Coordinate chemical bonds)이며, 그 다음이 수소 결합(hydrogen bonds), Hydrophobic effect, 중첩되거나 쌓여 있는 분자들 사이에서의 반데르발스 힘(van der Waals forces)의 순서로 결합력의 정도가 결정된다. 이외에도, 단백질이 물이나 다른 용액과 친하거나 싫어하는 정도 역시 단백질의 구조에 영향을 끼치는데, 이런 친화성의 정도에 따라 단백질의 내부에 분자들이 위치하는 구조나, 바깥에 노출되는 구조가 구성되기도 한다.
특히, 물과 친한 정도를 나타내는 것이 hydrophobicity profile(plot)인데, Kyte-Doolittle의 분석에서는 +일수록 물을 싫어하고, -일수록 물과 친한 정도를 나타낸다.
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이렇게 단백질의 구조를 추측하는 문제를 Protein Folding Problem이라고 하는데, 이 문제를 해결하는데 필요한 몇가지 사전 지식이 있다.
첫 번째로, 결합력의 강한 정도이다. 결합력이 가장 강한 것은 공유 결합과 배위 결합(Covalent and Coordinate chemical bonds)이며, 그 다음이 수소 결합(hydrogen bonds), Hydrophobic effect, 중첩되거나 쌓여 있는 분자들 사이에서의 반데르발스 힘(van der Waals forces)의 순서로 결합력의 정도가 결정된다. 이외에도, 단백질이 물이나 다른 용액과 친하거나 싫어하는 정도 역시 단백질의 구조에 영향을 끼치는데, 이런 친화성의 정도에 따라 단백질의 내부에 분자들이 위치하는 구조나, 바깥에 노출되는 구조가 구성되기도 한다.
특히, 물과 친한 정도를 나타내는 것이 hydrophobicity profile(plot)인데, Kyte-Doolittle의 분석에서는 +일수록 물을 싫어하고, -일수록 물과 친한 정도를 나타낸다.
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